Белки
Белки, подобно полисахаридам, являются полимерами. Мономеры, образующие белки, это азотсодержащие молекулы, называемые аминокислотами. В живых организмах обнаружено 20 аминокислот, однако в больших и слож- ных белковых молекулах (которые часто состоят из сотен аминокислот) число возможных последовательностей разных аминокислот огромно; отсюда чрезвычайное разнообразие белковых молекул. Как будет показано ниже, аминокислотная последовательность определяет структуру, а следовательно, и функцию каждого белка.
Одна клетка бактерии Escherichia coli может содержать от 600 до 800 различ- ных белков, а клетка растения или животного, вероятно, в несколько раз больше. У растений самая высокая концентрация белков обнаружена в семенах (до 40% сухого веса). Эти белки выполняют запасную функцию; они используются зародышем после прорастания семени. Аминокислоты Схема аминокислоты приведена в подписи к рис. 3-14.
Любая аминокислота состоит из аминогруппы и карбоксильной группы, присоединенных к атому углерода, который называется альфа-углеродом. R это остаток молекулы, структура которого варьирует у разных аминокислот, и именно R- группа определяет их индивидуальность. На рис. 3-14 приведена структура 20 аминокислот, входящих в состав белков. Аминокислоты можно сгруппировать на основе электрических зарядов, которые играют важную роль в определении свойств аминокислот и особенно образованных ими белков. Полипептиды Цепь аминокислот называется полипептидом. Аминогруппа одной аминокислоты всегда соединяется с карбоксильной группой другой; при этом выделяется молекула воды.
Образующаяся связь называется пептидной связью (рис. 3-15). Аминокислотные мономеры полипептида часто называют аминокислотными остатками. На одном конце цепи всегда присутствует свободная аминогруппа, на другом свободная гидроксильная группа. Конец с аминогруппой называется N- концом, конец с карбоксильной группой С-концом. Аминокислоты могут соединяться поперечно ковалентными связями, возникающими между двумя атомами серы двух цистеиновых остатков (эти связи называют дисульфидными). Дисульфидная связь соединяет два цистеиновых остатка в одной полипептидной цепи или в двух различных цепях (рис. 3-16).
Белки крупные полипептиды. Их молекулярная масса колеблется от 104 до 106 и более. Для сравнения: молекулярная масса воды 18, глюкозы 180. (Средняя молекулярная масса аминокислотного остатка около 120, так что вы можете быстро определить примерное число аминокислот в белке на основании его молекулярной массы.)
Уровни организации белка Последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяет первичную структуру белка. Полипептидные цепи часто образуют спираль (вторичная структура), которая в свою очередь может быть уложена в глобулу (третичная структура). Наконец, несколько полипептидных цепей могут взаимодействовать между собой с образованием четвертичной структуры белка.
Первичная структура Первичная структура белка это просто линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Каждый белок имеет свою первичную структуру уникальное белковое «слово», состоящее из уникальной последовательности аминокислотных «букв». Первичная структура одного из белков, фермента лизоцима, показана на рис. 3-16.
водородными связями между соседними витками, причем атом водорода аминогруппы одной аминокислоты соединяется с атомом кислорода гидроксильной группы другой аминокислоты, находящейся на соседнем витке спирали.
Третичная и четвертичная структура Полипептидные цепи могут быть уложены в глобулы, формируя третичную структуру белка. На рис. 3-18 показана укладка основной цепи фермента лизоцима. Большинство биологически активных белков, таких, как ферменты, являются глобулярными. Глобулярное строение имеют и специализированные белки клеточных мембран.
Микротрубочки построены из большого числа сферических субъединиц, каждая из которых является глобулярным белком. Третичная структура белка определяется его первичной структурой и поддерживается главным образом водородными и электростатическими связями (см. рис. 3-14), а также взаимодействиями между аминокислотными остатками и молекулами воды.
Эти связи относительно слабы и могут довольно легко разрушаться в результате физических или химических изменений среды, например повышения температуры или увеличения кислотности. Разрыв образующих третичную структуру связей приводит к денатурации белка. Хорошим примером денатурации служит свертывание белка при варке яиц. Когда белки денатурируют, полипептидные цепи развертываются, что приводит к потере биологической активности белка.
Организмы не могут существовать при экстремально высокой температуре, поскольку в этих условиях их ферменты и другие белки становятся нестабильными и теряют свою активность в результате денатурации. Четвертичная структура белка определяется тем, как расположены относительно друг друга образующие его полипептидные цепи.
Большинство крупных белков построено из нескольких полипептидных цепей, как идентичных, так и различающихся между собой. Из двух или большего числа полипептидных цепей состоят, например, молекулы многих ферментов.
П. Рейвн, Р. Эверт, С. Айкхорн, Современная ботаника В 2-х томах, Том 1, Перевод с английского канд. биол. наук В. Н. Гладковой, проф. М. Ф. Даниловой, д-ра биол. наук И. М. Кислюк, канд. биол. наук Н. С. Мамушиной под редакцией акад. А. Л. Тахтаджяна
AOF | 18.11.2020 15:20:58