Ферменты как катализаторы

Ферменты - это катализаторы биологических реакций. Они отличаются от других катализаторов тем, что чрезвычайно избирательны в своем действии. Некоторые ферменты катализируют реакцию только с одним набором реагирующих соединений. В реакциях, катализируемых ферментами, соединение, с которым взаимодействует фермент, называют субстратом.

Избирательность фермента выражается в выборе субстрата и известна как специфичность. С другой стороны, ферменты аналогичны другим катализаторам, поскольку они не расходуются в ходе реакции и могут использоваться многократно. Ферменты чрезвычайно увеличивают скорость реакций.

Например, реакция двуокиси углерода с водой со2 + н2о =** н2со3 может происходить самопроизвольно, в частности в океанах. В организме человека эта реакция катализируется ферментом карбоангидразой (название фермента оканчивается обычно на суффикс «аза») Карбоангидраза один из наиболее эффективных ферментов, каждая его молекула катализирует образование 105 молекул угольной кислоты в секунду. Катализируемая реакция происходит в 107 раз быстрее, чем самопроизвольная. У животных она важна для переноса двуокиси углерода из клеток, где она образуется, в кровеносное русло и для дальнейшего транспорта в легкие.

Активный центр

Ферменты сложные глобулярные белки, состоящие из одной или нескольких полипептидных цепей. Цепи уложены так, что образуется «паз», или «карман», в который входят молекулы субстрата и где происходит реакция. Этот участок фермента называется активнъш центром. Активный центр образуется в результате изгиба полипеп- тидной цепи. Субстрат соответствует активному центру аналогично тому, как ключ соответствует замку (рис. 5-5). Активный центр имеет не только определенную трехмерную структуру, но подобен субстрату по распределению зарядов, расположению групп атомов, гидрофильности или гидро- фобности.

Если специфический участок субстрата имеет отрицательный заряд, то соответствующая зона активного центра имеет положительный заряд и т. д. Таким образом, активный центр не только удерживает молекулу субстрата, но и ориентирует ее нужным образом. Аминокислоты, образующие активный центр, не обязательно находятся рядом в одной полипептидной цепи. Действительно, в ферменте, имеющем четвертичную структуру, они могут принадлежать даже разным цепям, как показано на рис. 5-6. Аминокислоты формируют активный центр в результате специфической укладки полипептидных цепей в молекуле фермента.

Гипотеза о кратковременном изменении конформации активного центра фермента Исследования структуры ферментов, выполненные в последние годы, дают основания предположить, что связывание субстрата ферментом вызывает изменение конформации фермента и таким образом осуществляется более точная подгонка активного центра к субстрату. Полагают, что эта индуцированная конформация может сообщать некоторое напряжение реагирующим молекулам и тем самым ускорять реакцию (рис. 5-7).

_{П. Рейвн, Р. Эверт, С. Айкхорн, Современная ботаника В 2-х томах, Том 1, Перевод с английского канд. биол. наук В. Н. Гладковой, проф. М. Ф. Даниловой, д-ра биол. наук И. М. Кислюк, канд. биол. наук Н. С. Мамушиной под редакцией акад. А. Л. Тахтаджяна}

AOF | 18.11.2020 16:27:54